Sindirim enzimi

Sindirim enzimleri olan enzimler (daha önce kimyasal reaksiyonların katalizörler olarak fermentler olarak da bilinir) bu bireysel parçaya gıda aşağı ara sırasında sindirim bölgesindeki sindirim sistemi amacıyla kullanılabilmesi için için metabolizma . Bu enzimlerin neredeyse tamamının görevi, proteinler , karbonhidratlar , yağlar ve nükleik asitler gibi uzun zincirli molekülleri ( biyopolimerler ) su kullanarak daha basit düşük moleküllü bileşiklere ( amino asitler , basit şekerler, gliserol , yağ asitleri) ayırmaktır .

özellikleri

Tükürük amilaz , örneğin, ağızda çalışır ; gıda sonra ne zaman ulaşır mide , pepsin ve hidroklorik asit işi de mide suyu ve safra devam kırmak aşağı içinde duodenum . Gelen ince bağırsak , laktazları , maltaz ve sakkoroz karbonhidratlar için hareket ve bağırsak lipaz yağ için . Çeşitli peptidazlar olan sorumlu proteinleri de dahil olmak üzere, dipeptidil peptidazlar . Pankreas üreten bir çok sindirim enzimleri de asinar hücreleri de dahil olmak üzere, tripsin , kimotripsin , karboksipeptidazlar , elastaz , α-amilaz , ribo ve deoksiribonükleazlar ve lipazlar gıda kullanılamaz onsuz. Bu nedenle bunların bu enzim aktivitesi imalat yerinde başlamaz, bir sindirim enzimleri olarak üretilir ön- (daha kesin olarak olarak zimogen ) ve dönüştürülmüş sadece aktif forma göre, etkinlik alanında proteoliz örneğin pepsinojen tripsinojen, kimotripsinojen için, prokarboksipeptidaz, proelastaz. Ek olarak, proteaz inhibitörü aprotinin sığırların pankreasında oluşur ve tripsin ve kimotripsin pankreastaki etkilerini inhibe eder. Pankreasta üretilen sindirim enzimleri ince bağırsağa salgılanır . Translasyondan sonra salgılanan proteinler , salgılanmayı sağlayan ve salgılama sırasında kısmen bölünen bir sinyal dizisine sahiptir.

Enzimin bağlanma özgüllüğü, enzimdeki aktif merkezin şeklinden ve enzimin ilgili substratının bağlandığı etrafındaki bağlanma alanlarından kaynaklanır . Sindirim enzimlerinin substrat özgüllüğü, diğer enzimlere kıyasla o kadar düşüktür ki, daha kesin olarak substrat tercihi olarak tanımlanabilir. Sindirim enzimleri tarafından bölünme bir hidrolizdir ; bu, bağın bir su molekülü bağa sokularak ayrıldığı , bölünmüş bağın bir tarafına bir hidroksil grubu (OH - ) verildiği ve kopuk bağın diğer tarafına bir proton verildiği anlamına gelir. (H + ).

Tarih

Eski zamanlarda Empedokles , insanların yedikleri yiyecekleri çürüme yoluyla dönüştürdüklerini varsayıyordu . Sindirim işlevlerinin ilk alt bölümü Diocles of Karystus tarafından yapılmıştır . Daha sonra, farklı Galen daha sonra mide sindirimi, ince bağırsak sindirimi ve karaciğer tarafından birbirinden işlenir .

17. yüzyılda Johan Baptista van Helmont , dinamik bir doğal ilke olarak gördüğü fermantasyonun sindirim için gerekli olduğunu keşfetti . Öğrencisi Franciscus Sylvius , pankreasın sindirim için gerekli olan bir suyu salgıladığını ve tükürük salgısının da benzer bir etkiye sahip olduğunu keşfetti . Bu bilgiye dayanarak , Regnier de Graaf pankreas suyunu yapay bir fistülden elde etti ve Johannes Bohn daha sonra bu meyve suyunun asidik reaksiyona girmediğini gösterdi . Ancak François Magendie, meyve suyunun alkali olduğunu gösterdi .

René-Antoine Ferchault de Réaumur sonunda sindirimin mekanik bir süreç olduğu varsayımını reddetti , ancak bunun yerine kimyasal bir süreç olduğunu gösterdi. Lazzaro Spallanzani sonra incelenen mide suyu daha yakından ve gösterdi proteolitik özelliklerini . Jean Senebier bu bilgiyi başka bir şekilde kullandı: İyileşmeyen yaraları ve bacak ülserlerini dışarıdan hayvanların mide suyuyla tedavi etti .

1697'de Georg Ernst Stahl , tükürüğün nişastayı parçalayabileceğinden şüphelendi , ancak bunu kanıtlayamadı. Erhand Friedrich Leuch bunu 1831'de başardı . Louis Mialhe (1807-1886) , 1845'te amilazı izole etme girişimine başladı ve Julius Cohnheim bu girişimi 1863'te başarıyla sürdürdü.

Gabriel Gustav Velentin , pankreas suyunun şekeri parçalayabildiğini keşfetti ve 1845'te Apollinaire Bouchardat bunu kanıtladı. 1859'da Heinrich Köbner , bağırsak suyunun sakarozu parçalayabildiğini gösterdi ve 1899'da Rudolf Weinland laktozun nasıl parçalandığını keşfetti .

Memeli sindirim enzimleri

Peptidazlar ( proteazlarla eşanlamlı olan protein veya peptidlerdeki peptit bağlarını parçalayabilenenzimler)

  • Pepsin , midede proteinleri parçalamak için kullanılır ve midenin astarı tarafından yapılır . Pepsin, proteinleri prolin takip etmemesi koşuluyla esas olarak lösin , fenilalanin , tirozin veya triptofan amino asitlerine göre keser . Pepsin için optimum pH , pH 2'dir.
  • Tripsin , ince bağırsakta proteinleri parçalar ve pankreasta üretilir. Sindirimde peptidazların en büyük özgüllüğüne sahiptir, yani proteinleri prolin takip etmemesi koşuluyla sadece lizin veya arginin gibi bazik amino asitlere göre keser .
  • Kimotripsin , ince bağırsakta proteinleri parçalar ve pankreasta üretilir. Chymotrypsin ayrıca süt pıhtılaşma etkisine sahiptir. Prolin tarafından takip edilmemesi koşuluyla, esas olarak fenilalanin, tirozin ve triptofan gibi geniş ve hidrofobik bir yan zincire sahip amino asitleri keser . Asparagin , histidin , metiyonin ve lösin amino asitlerinden sonra kimotripsin daha yavaş bölünür.
  • Kimozin ( Rennin ile eşanlamlısı ) esas olarak bebeklerin midesinde oluşur ve iki amino asit fenilalanin ve metiyonin arasındaki peptit bağını ayırır, bu da süt proteini κ- kazeinde oluşur .
  • Pankreas elastazı , ince bağırsakta proteinleri parçalar ve pankreasta üretilir. Özellikle glisin , alanin , lösin ve valin gibi küçük yüksüz amino asitlerden sonra bunları prolin izlememek kaydıyla keser . Diğer şeylerin yanı sıra , adının geldiği yer olan elastini de böler .
  • Aminopeptidaz N , ince bağırsakta üretilir ve N terminallerinden başlayarak proteinleri parçalar.
  • Karboksipeptidaz A proteinleri parçalayan itibaren kendi C -terminal koşuluyla, Cı -terminal amino asit arginin değildir, lisin ya da prolin ve amino asit önceki prolin değildir.
  • Karboksipeptidaz B ayrıca C terminallerinden başlayarak proteinleri parçalamaktadır.

Glıkosıdazlar (enzimler buaşağı ara polisakaritler gibi nişasta içine monosakkaritler gibi glukoz )

Özellikle lipazlar (ince bağırsakta lipidleri parçalayanpankreastan enzimler)

Nükleazlar ( nükleik asitleri parçalayanenzimler)

Diğer organizmaların sindirim enzimleri

Bazı eklembacaklılarda ( Heteroptera , Coleoptera , Crustacea ve Acari ), katepsin grubundan peptidazlar, diğer hayvanlarda yalnızca hücrelerin içinde oluşan sindirim enzimleri olarak oluşur.

Organizma dışındaki sindirim enzimleri

Bir sinekle pizza ıslatmak

Bazı canlılar, bazı bakteriler , sinekler , örümcekler ve etobur bitkiler gibi sindirimlerinin bir kısmını vücutları dışında yaparlar . Sinekler yiyeceklerini tükürük salgılar ve sonra emer. Örümceklerde sindirim enzimleri bir ısırıktan sonra avın içine enjekte edilir ve bir süre sonra sıvılaştırılmış gıda ile tekrar emilir. Bacillus subtilis ve genus diğer türler Bacillus muhtemelen salgılar subtilisin sindirim için. Α-litik proteaz olan muhtemelen salgılanan tarafından Lysobacter enzymogenes sindirim için. Benzer şekilde edildi Proteaz A ve Proteaz B den Streptomyces griseus tarif.

Etçil bitkiler

Etobur bitkilerin çoğu kendi sindirim enzimlerini üretir, ancak bazıları bunu yapmak için diğer canlıların yardımına güvenir. Heliamphora ve kobra zambağı , bakterileri kolonize ederek sindirim enzimlerinin oluşumuna tamamen güvenir . Genlisea , Sarracenia , çoğu sürahi bitkisi , Cephalotus ve bazı Heliamphora. Roridula , sindirim için hem kendi hem de bakteriyel sindirim enzimlerini kullanır. Pameridea , Setocoris ve Metriocnemus , dışkıları bitki tarafından yutulan böcekler tarafından kolonize edilir . Bazı sürahi bitkileri kuşların dışkısını yutar.

Edebiyat

İnternet linkleri

Vikisözlük: sindirim enzimi  - anlamların açıklamaları, kelime kökenleri, eş anlamlılar, çeviriler

Bireysel kanıt

  1. ↑ bir b c d e f g h i j k l m n o P q r s t u v w X , Donald Voet Judith G. Voet: Biochemistry , 4. baskı. John Wiley & Sons, 2010, ISBN 978-1-118-13993-6 . Sayfa 169, 194, 367, 370, 373, 473, 508, 524, 533, 547, 942.
  2. ^ A b c Wolf-Dieter Müller-Jahncke , Christoph Friedrich , Ulrich Meyer: Tıbbi tarih . 2., revize edildi. ve exp. Ed Wiss. Verl.-Ges, Stuttgart 2005, ISBN 978-3-8047-2113-5 .
  3. ^ A b Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer: Stryer Biochemistry. 7. baskı, Springer-Verlag, 2010, ISBN 978-1-429-22936-4 , s. 328.
  4. ↑ FJ Fuzita, MW Pinkse, PD Verhaert, AR Lopes: Örümcek Nephilengys cruentata'da sindirim enzimleri olarak sistein katepsinleri. İçinde: Böcek biyokimyası ve moleküler biyoloji. Cilt 60, Mayıs 2015, s. 47-58, doi : 10.1016 / j.ibmb.2015.03.005 , PMID 25818482 .
  5. ^ W. Adlassnig, M. Peroutka, T. Lendl: Bir habitat olarak etçil sürahi bitkilerinin tuzakları: sıvının bileşimi, biyolojik çeşitlilik ve karşılıklı faaliyetler. İçinde: Botanik Yıllıkları. Cilt 107, sayı 2, Şubat 2011, s. 181-194, doi : 10.1093 / aob / mcq238 , PMID 21159782 , PMC 3025736 (ücretsiz tam metin).
  6. ↑ T. Renner, CD Specht: Tuzağın içinde: bez morfolojileri, sindirim enzimleri ve Karyofillerde bitki etoburlarının evrimi. In: Bitki biyolojisinde güncel görüş. Cilt 16, sayı 4, Ağustos 2013, s. 436-442, doi : 10.1016 / j.pbi.2013.06.009 , PMID 23830995 , PMC 3820484 (ücretsiz tam metin).
  7. ↑ R. Ravee, F. '. Mohd Salleh, HH Goh: Etçil bitkilerdeki sindirim enzimlerinin proteazlara odaklanarak keşfi. İçinde: PeerJ. Cilt 6, 2018, s. E4914, doi : 10.7717 / peerj.4914 , PMID 29888132 , PMC 5993016 (ücretsiz tam metin).
  8. ↑ a b c d Etçil Bitki SSS: Etçil bitkiler avlarını nasıl sindirirler? In: sarracenia.com. Erişim tarihi: June 23, 2018 .
  9. ^ A b Etçil Bitki Sindirimi ve Besin Asimilasyonu - ICPS. In: carnivorousplants.org. Erişim tarihi 23 Haziran 2018 .
  10. ↑ M. Saganová, B. Bokor, T. Stolárik, A. Pavlovič: Nepenthes cinsinin etçil sürahi bitkilerinde enzim aktivitelerinin düzenlenmesi. İçinde: Planta. [Basına gitmeden önce elektronik yayın] Mayıs 2018, doi : 10.1007 / s00425-018-2917-7 , PMID 29767335 .
  11. ↑ K. Fukushima, X. Fang, D. Alvarez-Ponce, H. Cai, L. Carretero-Paulet, C. Chen, TH Chang, KM Farr, T. Fujita, Y. Hiwatashi, Y. Hoshi, T. Imai , M. Kasahara, P. Librado, L. Mao, H. Mori, T. Nishiyama, M. Nozawa, G. Pálfalvi, ST Pollard, J. Rozas, A. Sánchez-Gracia, D. Sankoff, TF Shibata, S Shigenobu, N. Sumikawa, T. Uzawa, M. Xie, C. Zheng, DD Pollock, VA Albert, S. Li, M. Hasebe: Cephalotus sürahi bitkisinin genomu, etçil ile ilişkili genetik değişiklikleri ortaya çıkarmaktadır. İçinde: Doğa ekolojisi ve evrimi. Cilt 1, sayı 3, Şubat 2017, s.59 , doi : 10.1038 / s41559-016-0059 , PMID 28812732 .
  12. ↑ B. Anderson: Dışkıların yapraktan emilimine adaptasyonlar: bitki etçillerinde bir yol. İçinde: Botanik Yıllıkları. Cilt 95, sayı 5, Nisan 2005, s. 757-761, doi : 10.1093 / aob / mci082 , PMID 15728666 , PMC 4246731 (ücretsiz tam metin).