miyoglobin

miyoglobin
miyoglobin
Hem ile miyoglobin (α-helisler) şerit modeli (çubuk modeli)
İnsan proteininin özellikleri
Kütle / uzunluk birincil yapısı 153 amino asit , 17053 dalton
İkincil için kuaterner yapı monomer
tanımlayıcı
gen isimleri MB  ; MGC13548; PVALB
Harici kimlikler
oluşum
homoloji ailesi miyoglobin
ana takson akorlar

Miyoglobin a, kas proteini (dan Yunan μυς, mys 'kas' ve Latin globus grubundan 'topun) globin , küresel protein içeren bir oksijen bağlayıcı heme grubuna . Miyoglobin oksijeni emebilir ve serbest bırakabilir ve oksijenin kas içi taşınmasından sorumludur. Kandaki oksijeni hemoglobinden alır ve kas hücrelerindeki fizyolojik yanma işlemlerinin yerine tekrar bırakır .

Bilimsel açıklama

Miyoglobin , 17.053 Dalton (17 kDa) moleküler kütleye sahip 153 amino asitten oluşan, oksijeni (O 2 ) geri dönüşümlü olarak bağlama yeteneğine sahip, hem bazlı, küresel , tek zincirli bir proteindir . İkincil yapısı protein sekiz toplam oluşur α-helisler .

Fizyolojik koşullar altında bir monomer olarak bulunur . Miyoglobinin aktif merkezi bir heme b , i. H. dört iç nitrojen atomu aracılığıyla bağlanmış bir demir (II) iyonuna sahip bir protoporfirin IX . Hem , merkezi demir iyonuna eksenel olarak koordine edilen bir proksimal histidin yoluyla protein matrisine bağlanır . İkinci eksenel konum, oksijen molekülünü bağlamak için kullanılır.

Yapısal olarak ilişkili hemoglobinin aksine , miyoglobin oksijeni pozitif olarak işbirlikçi bir şekilde bağlamaz . Bağlanma davranışı O 2 miyoglobinine po oksijen kısmi basınca karşı doygunluk Y derecesini çizilerek tanımlanabilir 2 bir koordinat sisteminde. Y = oksijen, Y = 1 de miyoglobin ise, bağlı olduğu 0 araçlar tamamen doymuş , O ile 2 . O 2 yarım maksimum da (Y = 0.5) kısmi basınç p50 olarak adlandırılır. Miyoglobin bağlanma davranışının deneysel araştırma daha sonra aşağıdaki şekilde yorumlanabilir hiperbolik bir eğri ile sonuçlanır: düşük pO 'de 2 , oksijen, hemen hemen tamamen miyoglobin tarafından emilir. Bu aşama, eğride dik ve yaklaşık olarak doğrusal bir artışa karşılık gelir. Daha yüksek pO anda 2 oksijen molekülleri için giderek olası hale gelir bulmak doymamış miyoglobin. Bu nedenle bağ, eğrinin giderek daha zayıf yükselen asimptotik kısmı ile temsil edilen tam doygunluk durumuna yaklaşır.

Miyoglobinin oluşumu , memelilerin kalp ve iskelet kası hücreleri ile sınırlıdır . Burada yüksek konsantrasyonlarda (yaklaşık 100 µmol/l'ye kadar) bulunur ve kas dokusuna kırmızı rengini verir. Oksijen alımı absorpsiyon spektroskopisi ile kolayca takip edilebilir ; heme'nin karakteristik Soret bandı oksijen absorbe edildiğinde 418'den 434 nm'ye önemli ölçüde kayar.

Miyoglobin, globinlerden biridir . Miyoglobin ile yakından ilişkili olan sitoglobin , ilk olarak 2002'de tanımlanmıştır ve omurgalıların hemen hemen tüm hücrelerinde bulunur. Muhtemelen hücrede bir oksijen deposu olarak da hizmet eder. Hatta miyoglobin, evrim sırasında gen duplikasyonu yoluyla sitoglobinin kasa özgü varyantı haline gelmiş olabilir .

önem

Biyolojik miyoglobin fonksiyonu olan oksijen taşıma olan kas hücresi ile ilgili, hücre zarı için mitokondri . Bu nedenle oksijene olan afinitesi, oksijenin hücre içine doğru taşınmasını sağlayan hemoglobinden daha yüksektir. Hemoglobinde gözlenen oksijen afinitesinin düzenlenmesi miyoglobinde de yoktur. En azından deniz memelilerinde oksijen depolaması da tartışılıyor: balinaların kaslarında kara memelilerinden yaklaşık 5 ila 10 kat daha fazla miyoglobin içeriği var . İnsanlarda kaslar kilogram başına yaklaşık 6 gram miyoglobin içerir, foklarda 52 gramdır ve deniz memelileri tarafından dalış sırasında oksijen kaynağı olarak kullanıldığı ispermeçet balinalarında 56 gramdır.

Bu nedenle , ispermeçet balinasının miyoglobini, John Kendrew'un 1958'de yapıyı ( X-ışını yapı analizi ) belirlemeyi başardığı ilk proteindi . Bu öncü başarı, daha sonra Max Perutz (1959) tarafından hemoglobin yapısının aydınlatılmasının temelini oluşturdu . Her iki bilim insanı da 1962'de Nobel Kimya Ödülü'nü aldı .

Demir içeriği, miyoglobin içeriğinin bir ölçüsüdür. Domuz eti durumunda, bu 30 yıl içinde yaklaşık %75 oranında ortalama 4,1 mg/kg taze kütleye düşmüştür.

Tıpta Önemi

Memelilerin kan serumundaki miyoglobin konsantrasyonundaki artış rabdomiyolizi gösterir ve kalp krizinin bir göstergesi olarak kabul edilebilir . Artmış miyoglobin değeri spesifik olmadığı için günümüzde kalp teşhisi için kardiyak troponinler kullanılmaktadır . Kalp kası hücrelerinin ölümünün yanı sıra iskelet kasları hasar gördüğünde (aşırı spor, epileptik nöbetler , çoklu travmalar , kas içi enjeksiyonlar , alkol zehirlenmesi , kas hastalıkları, dökülmeler) miyoglobin değerlerinde artış tespit edilir . Elektrik çarpmasında kas dokusu yaralanırsa, bu miyoglobin salınımına neden olur. Güçlü bir şekilde artan miyoglobin konsantrasyonları, akut böbrek yetmezliğine ( böbreği ezme ) yol açabilir .

Miyoglobinin plazma yarı ömrü sadece 10 ila 20 dakikadır çünkü böbrekler tarafından hızla atılır (glomerüler filtrasyon). Kalp krizi durumunda yaklaşık 1-2 saat sonra miyoglobin düzeyi yükselir ve 4-6 saat sonra maksimuma ulaşır. 12-24 saat içinde normale döner.

İnsan kanındaki normal değerler : Kadınlarda 35 µg/l'ye kadar, erkeklerde 55 µg/l'ye kadar

İnsan idrarındaki normal değer : 0,3 mg/l'ye kadar kadın ve erkekler

Edebiyat

  • Brunori M: Miyoglobin karşılık veriyor . İçinde: Protein Bilimi. . 19, No. 2, Şubat 2010, s. 195-201. doi : 10.1002 / pro.300 . PMID 19953516 .
  • Springer-Verlag GmbH: Biyokimya: Doktorlar ve Doğa Bilimciler için Bir Giriş . 3., düzeltilmiş baskı. Berlin, ISBN 978-3-662-54850-9 .

İnternet linkleri

Bireysel kanıt

  1. ↑ Werner Müller-Esterl: Biyokimya, doktorlar ve doğa bilimciler için bir giriş . Ed.: Werner Müller-Esterl. 3. baskı, 2018, doi : 10.1007 / 978-3-662-54851-6 .
  2. ↑ Trent JT, Hargrove MS: Her yerde ve her yerde ifade edilen insan altı koordinatlı hemoglobin . İçinde: J. Biol. Kimya . 277, No. 22, Mayıs 2002, s. 19538-45. doi : 10.1074 / jbc.M201934200 . PMID 11893755 .
  3. ↑ Frank Patalong : Evrim kendini tekrar eder. Der Spiegel , 18 Nisan 2015, erişim tarihi 18 Ağustos 2015 .
  4. ↑ JC Kendrew, G. Bodo, HM Dintzis, RG Parrish, H. Wyckoff, DC Phillips: X-ışını analizi ile elde edilen miyoglobin molekülünün üç boyutlu bir modeli . İçinde: Doğa . 181, No. 4610, Mart 1958, s. 662-6. doi : 10.1038 / 181662a0 . PMID 13517261 .
  5. ↑ MF Perutz, MG Rossmann, AF Cullis, H. Muirhead, G. Will, ACT North: Structure of H . İçinde: Doğa . 185, No. 4711, 1960, sayfa 416-422. doi : 10.1038 / 185416a0 . PMID 18990801 .
  6. ↑ Free State of Saxony LfULG yayın serisi, sayı 35/2009 "Etin demir içeriği"
  7. ↑ Kristian Thygesen, Joseph S. Alpert, Allan S. Jaffe, Maarten L. Simoons, Bernard R. Chaitman: Third Universal Definition of Myocardial Infarction . İçinde: Amerikan Kardiyoloji Koleji Dergisi . bant 60 , hayır. 16 , s. 1581–1598 , doi : 10.1016 / j.jacc.2012.08.001 ( elsevier.com [erişim tarihi 9 Temmuz 2017]).
  8. ^ Daniel P. Runde: Elektrik kaynaklı yaralanmalar - yaralanmalar, zehirlenme. Nisan 2018, 6 Nisan 2020'de erişildi .
  9. ↑ Stone MJ, Waterman MR, Harimoto D, et al. : Akut miyokard enfarktüslü hastalarda tanı testi olarak serum miyoglobin düzeyi . İçinde: İngiliz Kalp Dergisi . 39, No. 4, Nisan 1977, s. 375-80. PMID 869974 . PMC 483248 (ücretsiz tam metin).
  10. ↑ Plotnikov EY, Chupyrkina AA, Pevzner IB, Isaev NK, Zorov DB: Miyoglobin, oksidatif strese, NO üretiminin artmasına ve böbrek mitokondrisinin işlev bozukluğuna neden olur . İçinde: Biochim. Biyofiz. Acta . 1792, No. 8, Ağustos 2009, s. 796-803. doi : 10.1016 / j.bbadis.2009.06.005 . PMID 19545623 .
  11. ↑ Emek Sözlüğü: Miyoglobin