NADH nitrat redüktaz

Nitrat redüktaz (NADH) ( Zea mays )
Kütle / uzunluk birincil yapısı 621 amino asit
İkincil için kuaterner yapı Homodimer
Kofaktör FAD, heme, molibdopterin
Tanımlayıcı
Gen isimleri nnr1 (MaizeGDB)
Harici kimlikler
Enzim sınıflandırması
EC, kategori 1.7.1.1 Oksidoredüktaz
Yanıt türü Redoks reaksiyonu
Substrat Nitrat + NADH + H +
Ürün:% s Nitrit + NAD + + H 2 O
Oluşum
Ana takson Bitkiler, bakteriler; birkaç ökaryot, arke

Nitrat redüktaz (NADH) bir bitkidir enzim , indirgenmesi nitrat için nitrit katalize. Aynı zamanda birçok bakteride de bulunur . Azaltma nitratı asimile edebilmek için gereklidir, amino asitler için nitrojen sağlayan amonyuma kadar devam edilir .

Enzim, nitrat redüktazlar grubuna aittir .

inşaat

Protein, alt birimleri (yaklaşık 100  kDa ) her biri farklı, kovalent olarak bağlı kofaktörlere sahip üç alandan oluşan bir homodimerdir . C-terminal domain FAD orta alanı olan, heme b . Olarak , N-terminal domeni, bir pterin hareket organik olarak şelatör için molibden ( molibdopterin ). İndirgeme için gerekli elektronlar FAD tarafından emilir ve hem yoluyla molibdopterin kompleksine aktarılır. Orada daha sonra nitrata aktarılırlar.

Aktif merkez pozitif yükleri olan doldurulur kenarı olan bir hunisi içine gömülmüştür. Bu, enzim için yüksek bir seçicilik sağlar.

Bitki organizmasındaki fonksiyonlar

Bitkilerde enzim, nitrojen metabolizmasının bir parçasıdır ve organik maddenin sentezi için amonyum formunda indirgenmiş, metabolize edilebilir nitrojen sağlanmasına yardımcı olur.

Toprak suyundan kökler yoluyla emilen nitrat ( oksidasyon seviyesi + V), sitozolik nitrat redüktaz, NADH veya NADPH (yeşil olmayan dokularda) tarafından nitrite (oksidasyon seviyesi + III) indirgenir ( yeşil olmayan dokularda) elektron vericisi olarak görev yapar :

Nitrit redüktaz ayrıca azaltır nitrit , amonyum ve içine dahil edilebilir amino asitler .

düzenleme

Nitrat redüktaz, yukarı regüle edilmiş bir enzimdir. Tercüme olarak, nitrat redüktaz gün içinde düzenlenir, kural olarak daha fazla enzimin günün erken saatlerinde geçmesi gerekir. Gece boyunca, nitrat redüktazın aktivitesi zararlıdır çünkü sitotoksik ürünü nitrit, fotosentezden eşdeğerleri indirgeme olmadan daha fazla işlenemez ve zenginleştirilir.

Nitrat redüktazın translasyon sonrası düzenlenmesi, hücrenin metabolik durumuna bağlı olarak iki aşamalı bir mekanizma aracılığıyla gerçekleşir. Ani kararma veya besin eksikliği durumunda, hem ve molibden alt birimi arasındaki menteşe alanındaki bir serin kalıntısı protein kinazlar tarafından fosforile edilebilir. Bu fosforile edilmiş serin tortusu, bir düzenleyici 14-3-3 proteinini Mg2 + 'ya bağlı bir şekilde bağlayabilir. Nitrat redüktaz, Mg2 + ve 14-3-3 protein kompleksi aktivite göstermez. Tersine, inaktivasyon, bir fosfataz kullanılarak serin kalıntısının defosforile edilmesiyle tersine çevrilebilir; inaktive edici 14-3-3 proteini, yalnızca fosforile nitrat redüktaza bağlanır.

Diğer fonksiyonlar

Nitrat redüktazın (substrat olarak nitrit ile birlikte) önemli bir yan ürünü, bir sinyal molekülü olarak görev yapan nitrik oksittir (NO). Bununla birlikte, hayvanlarda sentezlenen NO , NO sentaz tarafından sağlanır. NO, temel olarak birçok ilaçta (örn. Sildenafil ) kullanılan EDRF olarak bilinir (bakınız: Organik nitratlar ).

Edebiyat

  • Fewson, CA ve Nicholas, DJD (1961). "Pseudomonas aeruginosa kaynaklı nitrat redüktaz". Biochim. Biophys. Açta 49: 335-349. doi : 10.1016 / 0006-3002 (61) 90133-0 . PMID 13699254 .
  • Nason, A. (1963). "Nitrat redüktazlar". Boyer, PD, Lardy, H. ve Myrbäck, K. The Enzymes 7 (2. baskı). New York: Akademik Basın. s. 587-607.
  • Nicholas, DJD ve Nason, A. (1955). "Escherichia coli'den difosfopiridin nükleotid-nitrat redüktaz". J. Bacteriol. 69: 580-583.
  • Spencer, D. (1959). "Çimlenen buğdaydan indirgenmiş difosfopiridine özgü nitrat redüktaz". Aust. J. Biol Sci. 12: 181-189.
  • Berks, BC, Ferguson, SJ, Moir, JW ve Richardson, DJ (1995). "Azot oksitlerin ve oksiyanyonların solunumla indirgenmesini katalize eden enzimler ve ilgili elektron taşıma sistemleri". Biochim. Biophys. Açta 1232: 97-173. doi : 10.1016 / 0005-2728 (95) 00092-5 . PMID 8534676 .